Raumstruktur der Proteine

Proteine sind dreidimensionale Gebilde. Sie sind nur in ihrer genau definierten gefalteten Form, der nativen Konformation, biologisch aktiv. Die 3D-Struktur eines Proteins entspricht einem Energieminimum; die Faltung der Polypeptidkette erfolgt durch spontane Selbstorganisation. Die 3D-Struktur kann durch Röntgen-Kristallanalyse, magnetische Kernresonanz (NMR) oder Elektronentomographie bestimmt werden. Die in Proteinen erkennbaren räumlichen Muster sind periodische Sekundärstrukturen (α-Helix, β-Faltblatt), die aperiodische Tertiärstruktur (räumliche Organisation der gesamten Polypeptidkette) und die Quartärstruktur (Aufbau aus Untereinheiten). Globuläre Proteine haben eine mizellenartige Struktur (innen hydrophob, außen hydrophil) und sind daher gut wasserlöslich, Faserproteine sind dagegen wasserunlösliche Assoziate. Die Genabschnitte für Proteinfaltungseinheiten (Domänen) sind während der Evolution in manchen Fällen verdoppelt worden und haben nach Rekombination sowie Mutation zu Proteinen mit neuen Eigenschaften geführt. Strukturelle Komplementarität zwischen der Bindungsstelle von Proteinen und ihren Bindungspartnern (Liganden) wie RNA, DNA, anderen Proteinen sowie niedermolekularen Verbindungen liegt der hohen Spezifität der biologischen Wechselwirkungen zugrunde. Molekulare Chaperone wirken der Fehlfaltung von Proteinen entgegen. Aggregierende fehlgefaltete Proteine finden sich bei manchen neurodegenerativen Krankheiten.